Emoglobina

L'emoglobina nella respirazione

Questa molecola (come altre per altri animali) è necessaria nonostante l'ossigeno si sciolga nell'acqua perché la quantità così solubilizzata sarebbe troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori ad 1 mm; la presenza della proteina che reagisce con l'ossigeno permette di svincolarsi dalla legge di Henry, facendo seguire il flusso dell'ossigeno dalla fase gassosa alla fase liquida il flusso dato dalla reazione chimica, permettendo il mantenimento del flusso.

Le reazioni di scambio gassoso sono rese possibili dalla presenza di ioni ferro in ogni gruppo. Questo cofattore lega l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei polmoni, e lo cede successivamente ai tessuti nella circolazione periferica. Il passaggio dell'ossigeno (O2) avviene perché i legami con l'eme sono labili e perché, nei tessuti, viene prodotta anidride carbonica, gas che riduce l’affinità tra emoglobina e ossigeno per il cambiamento del pH. Tale regolazione viene detta effetto Bohr.

La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con legame cooperativo aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta ad un aumento della quantità di ossigeno per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito Stato T (teso) ad uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito Stato R (rilasciato), ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina mentre il contrario succede a livello periferico dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo: coefficiente di Hill=2,8.

Altre influenze sulla saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno sono: la temperatura e il 2,3-difosfoglicerato, quest'ultimo presente nei globuli rossi riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno perché stabilizza la sua forma deossigenata. La sua quantità presente nel globulo rosso è regolata dalla pressione parziale dell'ossigeno nell'ambiente per un ottimale rilascio ai tessuti. Per cui se una persona che vive a livello del mare si sposta in montagna, dove la pressione dell'ossigeno è minore, ha nei primi giorni una carenza di DPG e quindi una ridotta capacità a fare lavoro perché l'emoglobina ha un'elevata affinità per l'ossigeno e non ne rilascia abbastanza nei capillari. Man mano che la concentrazione di DPG aumenta nei suoi eritrociti diminuendo l'affinità per l'ossigeno, può fare più lavoro e si dice che acquista il "passo del montanaro". Il DPG, svolge anche un importante ruolo nell'approvvigionamento di ossigeno al feto. Infatti, l'emoglobina fetale, ha un'affinità per la DPG nettamente inferiore a quella dell'individuo adulto. Questo permette il passaggio dell'ossigeno dal sangue della madre a quello del feto.

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